Wat zou de ALT-indicator in het bloed moeten zijn
Bij een biochemische bloedtest wordt vaak de bepaling van de enzymactiviteit gebruikt. Wat zijn enzymen? Een enzym is een eiwitmolecuul dat biochemische reacties in het menselijk lichaam versnelt. De term enzym is synoniem met enzym. Momenteel worden beide termen in dezelfde betekenis gebruikt als synoniemen. De wetenschap die de eigenschappen, structuur en functie van enzymen bestudeert, wordt enzymologie genoemd..
Bedenk wat deze complexe structuur is - een enzym. Het enzym bestaat uit twee delen: het eiwit zelf en het actieve centrum van het enzym. Het eiwitgedeelte wordt het apoenzym genoemd en het actieve centrum wordt het co-enzym genoemd. Het hele enzymmolecuul, dat wil zeggen het apoenzym plus het co-enzym, wordt het holoenzym genoemd. Het apoenzym wordt altijd exclusief vertegenwoordigd door een eiwit van de tertiaire structuur. Tertiaire structuur betekent dat een lineaire keten van aminozuren wordt omgezet in een structuur met complexe ruimtelijke configuratie. Co-enzym kan worden vertegenwoordigd door organische stoffen (vitamine B6, B1, B12, flavine, heem, enz.) Of anorganisch (metaalionen - Cu, Co, Zn, enz.). In feite wordt de versnelling van de biochemische reactie precies uitgevoerd door het co-enzym.
Wat is een enzym? Hoe enzymen werken?
De stof waarop het enzym inwerkt, wordt het substraat genoemd en de stof die uit de reactie voortkomt, wordt het product genoemd. Vaak worden enzymnamen gevormd door het einde - aza toe te voegen aan de naam van het substraat. Zo maakt succinaatdehydrogenase - breekt succinaat (barnsteenzuur) af, lactaatdehydrogenase - breekt lactaat (melkzuur) af, enz. Enzymen zijn onderverdeeld in verschillende typen, afhankelijk van het type reactie dat ze versnellen. Zo voeren dehydrogenasen oxidatie of reductie uit, hydrolasen voeren splitsing van een chemische binding uit (trypsine, pepsine zijn spijsverteringsenzymen), enz..
Elk enzym versnelt slechts één specifieke reactie en werkt onder bepaalde omstandigheden (temperatuur, zuurgraad van de omgeving). Het enzym heeft affiniteit voor zijn substraat, dat wil zeggen dat het alleen met deze stof kan werken. Herkenning van "iemands" substraat wordt verschaft door het apoenzym. Dat wil zeggen, het proces van het enzym kan als volgt worden weergegeven: het apoenzym herkent het substraat en het co-enzym versnelt de reactie van de herkende stof. Dit interactieprincipe werd ligand genoemd - receptor of interactie volgens het key-lock-principe, dat wil zeggen, net zoals een individuele sleutel op een slot past, zo past een individueel substraat op een enzym.
Amylase-bloed
Amylase wordt geproduceerd door de alvleesklier en is betrokken bij de afbraak van zetmeel en glycogeen tot glucose. Amylase is een van de enzymen die betrokken zijn bij de spijsvertering. Het hoogste amylase-gehalte wordt gevonden in de alvleesklier en de speekselklieren..
Er zijn verschillende soorten amylase - α-amylase, β-amylase, γ-amylase, waarvan de meest voorkomende bepaling van de activiteit van α-amylase. Het is de concentratie van dit type amylase die wordt bepaald in het bloed in het laboratorium..
Menselijk bloed bevat twee soorten α-amylase: P-type en S-type. In urine is 65% van het P-type α-amylase aanwezig en in het bloed is tot 60% S-type. P-type α-amylase van urine in biochemische onderzoeken wordt diastase genoemd, om verwarring te voorkomen.
De a-amylaseactiviteit in urine is 10 keer hoger dan de a-amylaseactiviteit in het bloed. Bepaling van de activiteit van α-amylase en diastase wordt gebruikt om pancreatitis en enkele andere ziekten van de alvleesklier te diagnosticeren. Bij chronische en subacute pancreatitis wordt de bepaling van de activiteit van α-amylase in het sap van de twaalfvingerige darm gebruikt.
Bloed amylasesnelheid
| analyse naam | norm in μcatal / l | meeteenheden in U / L (U / L) |
| 16-30 μcatal / l | 20-100 U / l |
| 28-100 μcatal / l | tot 1000 U / l |
Verhoogd bloedamylase
Een toename van de activiteit van α-amylase in het bloed wordt hyperamylasemie genoemd en een toename van de activiteit van urinediastase wordt hyperamylazuria genoemd..
Een toename van bloedamylase wordt gedetecteerd in de volgende omstandigheden:
- aan het begin van acute pancreatitis wordt het maximum bereikt na 4 uur na het begin van de aanval en neemt het gedurende 2-6 dagen vanaf het begin van de aanval af tot normaal (een toename van de activiteit van α-amylase is mogelijk met 8 keer)
- met verergering van chronische pancreatitis (terwijl de activiteit van α-amylase 3-5 keer toeneemt)
- als er tumoren of stenen in de alvleesklier zijn
- acute virale infectie - bof
- alcoholintoxicatie
- buitenbaarmoederlijke zwangerschap
In de volgende gevallen ontwikkelt zich een toename van de concentratie amylase in de urine:
- bij acute pancreatitis neemt de diastase-activiteit met 10-30 keer toe
- met verergering van chronische pancreatitis neemt de diastase-activiteit 3-5 keer toe
- bij inflammatoire leveraandoeningen is er een matige toename van de diastase-activiteit met 1,5-2 keer
- acute blindedarmontsteking
- cholecystitis
- darmobstructie
- alcoholintoxicatie
- bloeding uit een maagdarmzweer
- bij de behandeling van sulfamedicijnen, morfine, diuretica en orale anticonceptiva
Verminderd bloed- en urine-amylase
Er zijn aandoeningen van het lichaam waarin de activiteit van α-amylase kan worden verminderd. Lage activiteit van urinediastase wordt gedetecteerd bij ernstige erfelijke ziekte - cystische fibrose.
In het bloed is een afname van de activiteit van α-amylase mogelijk na een aanval van acute pancreatitis, met pancreasnecrose, evenals met cystische fibrose.
Ondanks het feit dat α-amylase aanwezig is in de nieren, lever en alvleesklier, wordt de bepaling van de activiteit voornamelijk gebruikt bij de diagnose van ziekten van de alvleesklier.
Getest worden op amylase?
Lipase
De structuur, typen en functies van lipase
Lipase is een van de spijsverteringsenzymen die betrokken zijn bij de afbraak van vetten.Dit enzym vereist de aanwezigheid van galzuren en een co-enzym dat colipase wordt genoemd. Lipase wordt geproduceerd door verschillende menselijke organen - alvleesklier, longen, leukocyten.
Lipase, dat in de alvleesklier wordt aangemaakt, heeft de grootste diagnostische waarde. Daarom wordt de bepaling van lipase-activiteit voornamelijk gebruikt bij de diagnose van ziekten van de alvleesklier..
Bloedlipase
| 13 - 60 | U / ml |
Wanneer bloedlipase verhoogd is?
Wanneer de bloedlipasewaarden laag zijn?
Voorbereiding op een lipase-test?
Om de activiteit van lipase te bepalen, wordt bloed 's ochtends op een lege maag uit een ader genomen. De avond voor de test mag u geen vet, gekruid en gekruid voedsel nemen. In geval van nood wordt bloed uit een ader gedoneerd, ongeacht het tijdstip van de dag en eerdere voorbereiding. Momenteel wordt de immunochemische methode of enzymatische methode meestal gebruikt om de activiteit van lipase te bepalen. De enzymatische methode is sneller en vereist minder kwalificaties van het personeel.
Lactaat dehydrogenase (LDH)
Bloedlactaatdehydrogenase (LDH) -snelheid
| 0,8-4 μmol / h * l | 140-350 U / l |
| 2,0-8 μmol / h * l | 400-700 U / l |
Diagnostische waarde van LDH-isovormen
Voor de diagnose van verschillende ziekten is de bepaling van de activiteit van LDH-isovormen informatiever. Bij een hartinfarct is er bijvoorbeeld een significante toename van LDH1. Voor laboratoriumbevestiging van myocardinfarct wordt de LDH1 / LDH2-ratio bepaald, en als deze ratio groter is dan 1, had de persoon een myocardinfarct. Dergelijke tests worden echter niet veel gebruikt vanwege hun hoge kosten en complexiteit. Gewoonlijk wordt de totale activiteit van LDH bepaald, wat de som is van de totale activiteit van alle LDH-isovormen.
LDH bij de diagnose van myocardinfarct
Laten we eens kijken naar de diagnostische waarde van het bepalen van de totale activiteit van LDH. Bepaling van LDH-activiteit wordt gebruikt voor de late diagnose van myocardinfarct, aangezien een toename van de activiteit zich 12-24 uur na een aanval ontwikkelt en tot 10-12 dagen op een hoog niveau kan blijven. Dit is een zeer belangrijke omstandigheid bij het onderzoeken van patiënten die na een aanval in een ziekenhuis zijn opgenomen. Als de toename van LDH-activiteit niet significant is, betekent dit dat we te maken hebben met een klein-focaal infarct, als daarentegen de toename van activiteit langdurig is, betekent dit dat we het hebben over een uitgebreid infarct. Bij patiënten met angina pectoris wordt de LDH-activiteit verhoogd in de eerste 2-3 dagen na de aanval.
LDH bij de diagnose van hepatitis
De activiteit van totale LDH kan toenemen bij acute hepatitis (door een toename van de activiteit van LDH4 en LDH5). Tegelijkertijd neemt de serum-LDH-activiteit toe in de eerste weken van de icterische periode, dat wil zeggen in de eerste 10 dagen.
LDH-norm bij gezonde mensen:
Een toename van LDH-activiteit bij gezonde mensen (fysiologisch) is mogelijk na lichamelijke inspanning, tijdens zwangerschap en na het drinken van alcohol. Cafeïne, insuline, aspirine, acebutolol, cefalosporines, heparine, interferon, penicilline, sulfonamiden veroorzaken ook een toename van LDH-activiteit. Daarom moet bij het gebruik van deze medicijnen rekening worden gehouden met de mogelijkheid van verhoogde LDH-activiteit, wat niet wijst op de aanwezigheid van pathologische processen in het lichaam..
Oorzaken van verhoogde LDH in het bloed
Hoe getest te worden op LDH?
Alanine-aminotransferase (ALT, ALT)
Alanine aminotransferase (ALT / ALT) bloednorm
| tot 40 | U / L |
| tot 32 | U / L |
Een toename van ALT-activiteit bij gezonde mensen (fysiologisch) kan worden veroorzaakt door het nemen van bepaalde medicijnen (antibiotica, barbituraten, medicijnen, antineoplastische geneesmiddelen, orale anticonceptiva, niet-steroïde ontstekingsremmende geneesmiddelen, dicoumarines, echinacea, valeriaan), ernstige lichamelijke inspanning, trauma. Ook wordt een hoge ALT-activiteit waargenomen bij adolescenten tijdens de periode van intensieve groei..
ALT bij de diagnose van leveraandoeningen
Bij de diagnose van pathologische aandoeningen van het lichaam is een toename van ALT-activiteit een specifiek teken van acute leverziekte. Een toename van de activiteit van ALT in het bloed wordt 1-4 weken vóór het begin van de symptomen van de ziekte en 7-10 dagen voordat het maximale niveau van bilirubine in het bloed verschijnt, gedetecteerd. De toename van ALAT-activiteit bij acute leverziekte is 5-10 keer. Verhoogde ALT-activiteit gedurende lange tijd of de toename ervan in de late stadia van de ziekte duidt op het begin van massale levernecrose.
Oorzaken van hoge ALAT (ALAT)
Hoge ALT-activiteit in het bloed wordt gedetecteerd in aanwezigheid van dergelijke pathologieën:
- acute hepatitis
- cirrose
- obstructieve geelzucht
- toediening van hepatotoxische geneesmiddelen (bijv. sommige antibiotica, loodzoutvergiftiging)
- verval van een grote tumor
- leverkanker of levermetastasen
- branden ziekte
- uitgebreid myocardinfarct
- traumatisch letsel aan spierweefsel
Bij ernstige leveraandoeningen (ernstige cirrose, levernecrose), wanneer het aantal actieve levercellen afneemt, evenals bij een tekort aan vitamine B6, wordt een afname van de ALAT-activiteit in het bloed waargenomen.
Getest worden voor ALT (ALT)?
Aspartaataminotransferase (AST, AsAT)
Norm van aspartaataminotransferase (AST / AsAT)
Hogere waarden van AST-activiteit bij gezonde mensen (fysiologisch) zijn mogelijk bij overmatige spierinspanning, waarbij bepaalde medicijnen worden ingenomen, bijvoorbeeld echinacea, valeriaan, alcohol, hoge doses vitamine A, paracetamol, barbituraten, antibiotica, enz..
| 15-31 | U / L |
| 20-40 | U / L |
De activiteit van ASAT in het bloedserum neemt 4-5 maal toe tijdens een hartinfarct en blijft zo gedurende 5 dagen. Als de activiteit van AST op een hoog niveau wordt gehouden en niet binnen 5 dagen na de aanval afneemt, duidt dit op een ongunstige prognose voor een patiënt met een myocardinfarct. Als er nog steeds een toename van de activiteit van het enzym in het bloed is, duidt dit feit op een uitbreiding van de hartaanvalzone.
Bij necrose of schade aan levercellen neemt ook de AST-activiteit toe. Bovendien geldt: hoe hoger de enzymactiviteit, hoe groter de mate van beschadiging.
Waarom is aspartaataminotransferase (AST, AsAT) toegenomen??
Een toename van de AST-activiteit in het bloed is aanwezig in de volgende gevallen:
- hepatitis
- levernecrose
- cirrose
- alcoholisme
- leverkanker en levermetastasen
- myocardinfarct
- erfelijke en auto-immuunziekten van het spierstelsel (Duchenne spierdystrofie)
- mononucleosis
- hepatosis
- cholestase
Lage AST-activiteit wordt waargenomen bij een tekort aan vitamine B6 en de aanwezigheid van uitgebreide leverschade (necrose, cirrose).
De kliniek gebruikt de bepaling van AST-activiteit echter voornamelijk om schade aan het hart en de lever te diagnosticeren. Bij andere pathologische aandoeningen verandert de activiteit van het enzym ook, maar de verandering is niet specifiek en vertegenwoordigt daarom geen hoge diagnostische waarde.
De Ritis-coëfficiënt. Een hartaanval herkennen aan leverschade
Voor de differentiële diagnose van lever- of hartschade wordt de de Ritis-coëfficiënt gebruikt. De de Ritis-coëfficiënt is de verhouding tussen AST / ALT-activiteit, die normaal gesproken 1,3 is. Een verhoging van de de Ritis-coëfficiënt boven 1,3 is kenmerkend voor een myocardinfarct en een afname onder 1,3 wordt waargenomen bij leveraandoeningen.
Alkalische fosfatase (ALP)
Bloed alkalische fosfatase
| 30-90 | U / L |
| tot 400 | U / L |
| tot 250 | U / L |
Alkalische fosfatase bij de diagnose van lever- en galwegen
Bepaling van alkalische fosfatase-activiteit bij vermoedelijke leverziekte heeft een hoge specificiteit en diagnostische waarde. Bij obstructieve geelzucht neemt de ALP-activiteit van het bloed met 10 keer toe ten opzichte van de norm. De definitie van deze indicator wordt gebruikt voor laboratoriumbevestiging van deze specifieke vorm van geelzucht. In mindere mate treedt een toename van ALP-activiteit op bij hepatitis, cholangitis, colitis ulcerosa, bacteriële darminfecties en thyreotoxicose.
Het belang van alkalische fosfatase bij botaandoeningen en bij traumatologie
ALP is een markerenzym van osteosynthese, dat wil zeggen dat de activiteit toeneemt bij botaandoeningen of metastasen van tumoren naar het bot, evenals bij de genezing van fracturen.
Redenen voor verhoogde alkalische fosfatase
Oorzaken van lage alkalische fosfatasespiegels
Getest worden op alkalische fosfatase?
Om de ALP-activiteit te bepalen, wordt 's ochtends op een lege maag bloed uit een ader genomen. Er is geen speciaal dieet vereist. Het is noodzakelijk om erop te letten dat sommige medicijnen de activiteit van alkalische fosfatase kunnen verminderen of verhogen, dus u moet een arts raadplegen of het de moeite waard is om deze medicijnen voor korte tijd te stoppen. In moderne laboratoria wordt de enzymactiviteit beoordeeld aan de hand van de snelheid waarmee de enzymatische reactie verloopt. Deze methode heeft een hoge specificiteit, eenvoud, betrouwbaarheid en vereist niet veel tijd voor analyse..
Dus hebben we de belangrijkste enzymen onderzocht, waarvan de activiteit wordt bepaald in een biochemische bloedtest. Er moet aan worden herinnerd dat de diagnose niet alleen op laboratoriumgegevens kan worden gebaseerd, het is noodzakelijk om rekening te houden met de geschiedenis, kliniek en gegevens van andere onderzoeken. Daarom is het raadzaam om de gegeven gegevens te gebruiken voor overleg, maar als u afwijkingen van de norm constateert, dient u een arts te raadplegen.